Ферменти (лат. fermentum — закваска, бродіння) — біологічні каталізатори білкової природи, які синтезуються в клітинах живих організмів, прискорюють і координують біохімічні реакції, що регулюють обмін речовин (метаболізм).
Залежно від типу хімічної реакції, яку каталізують ферменти, розрізняють 6 класів ферментів:
- 1-й клас — оксидоредуктази (каталізують окисно-відновні реакції);
- 2-й клас — трансферази (каталізують реакції перенесення окремих атомів та груп від одних субстратів до інших);
- 3-й клас — гідролази (каталізують реакції гідролітичного розщеплення субстратів);
- 4-й клас — ліази (каталізують процеси відщеплення певних груп негідролітичним шляхом з утворенням подвійного зв’язку або приєднання будь-яких груп за місцем подвійного зв’язку);
- 5-й клас — ізомерази (прискорюють процеси ізомеризації органічних сполук);
- 6-й клас — лігази (синтетази), каталізують реакції синтезу різних речовин, використовуючи енергію АТФ та інших макроергічних сполук.
Згідно з «Номенклатурою ферментів», яку в 1972 р. видала Міжнародна біохімічна спілка, використовують дві назви ферментів — систематичну, яка вказує на дію ферментів, ідентифікуючи його, та робочу (тривіальну), якою користуються у щоденній практиці, і яка повинна бути короткою. Усі ферменти також мають певний шифр, де 4 відокремлені крапками цифри мають конкретний зміст: перша цифра вказує на належність ферментів до певного класу, друга — до підкласу, третя — до підпідкласу, четверта — на порядковий номер Ф. в його підпідкласі. На початку шифру того чи іншого Ф. ставляться дві букви — КФ, що означає «класифікація ферментів». Так, Ф. ліпаза, яка каталізує розщеплення триацилгліцеринів до гліцерину і жирних кислот, належить до 3-го класу (гідролаз), до першого підкласу, тобто до гідролаз, які діють на складноефірні зв’язки, до першого підпідкласу — каталізаторів гідролітичного розщеплення ефірів карбонових кислот і спиртів. Порядковий номер цього ферменту в підпідкласі — 3, його шифр — КФ 3.1.1.3.
Залежно від хімічного складу ферменти прийнято поділяти на прості та складні. Прості ферменти — прості білки, побудовані лише із залишків амінокислот. Складні ферменти — білки, молекула яких має небілкову частину, зокрема, кофермент. Кофермент з’єднується з білковою частиною фермента — апоферментом слабким нековалентним зв’язком, здатним легко розщеплюватися, іноді — міцним ковалентним зв’язком, утворюючи так звані простетичні групи, які залишаються приєднаними до молекули білка протягом усього каталізу. Природний комплекс апоферменту з коферментом називається холоферментом. У молекулі фермента розрізняють активні та алостеричні центри. В активному центрі, у свою чергу, розрізняють субстратну та каталітичну ділянки. Перша відповідає за приєднання субстрату до Ф., а друга — за його перетворення. У складних ферментів роль активних центрів виконують кофермент та частина апоферменту, яка безпосередньо сполучається з ними. До алостеричного центру приєднуються молекули, але не субстрати, які зв’язуються з цим центром (так звані модулятори, або алостеричні ефектори) і за будовою (стерично) не схожі на субстрат, а зв’язуючись з алостеричним центром, змінюють конформацію молекули Ф., формуючи активний центр або роз’єднуючи його. Відповідно алостеричні ефектори називаються позитивними (активатори) або негативними (інгібітори). Алостеричними ефекторами можуть бути гормони та їх похідні, різні метаболіти (нормальні продукти обміну речовин), медіатори тощо. Для ферментів характерна абсолютна (до неї належать стереоізомерна) та відносна специфічність. У першому випадку фермент діє на один субстрат або групу субстратів з однаковим типом будови (групова абсолютна специфічність), у другому — фермент перетворює групу близьких за структурою речовин з однаковим типом зв’язку. Прикладом ферментів з абсолютною специфічністю є уреаза, аргіназа, а з відносною — протеолітичні ферменти, які розщеплюють білки, жири, вуглеводи; кожен з них діє на групу субстратів однакової природи. Для Ф. є характерним вплив на швидкість ферментативного перетворення активаторів та інгібіторів. Розрізняють зворотне та незворотне гальмування каталітичної дії. Незворотне гальмування викликають сильні реагенти, солі важких металів, температурні фактори, що призводять до порушення нативної структури Ф. Зворотне гальмування може бути конкурентним і неконкурентним. Конкурентне гальмування зумовлюють інгібітори, подібні за структурою до субстрату, внаслідок чого виникає конкуренція між субстратом та інгібітором за активні центри Ф.
Швидкість ферментативних реакцій залежить від:
- концентрації ферментів;
- концентрації субстрату (залежність швидкості ферментативного процесу від концентрації субстрату характеризується константою Міхаеліса);
- концентрації водневих іонів (рН) середовища (існують оптимальні значення рН для активної дії кожного Фермента);
- температури середовища;
- наявності активаторів і інгібіторів.
Сировиною для експериментального та промислового одержання Ф. є, головним чином, біологічний матеріал — мікроорганізми, тканини рослин і тварин. Ферменти застосовують у сироварінні, виноробстві, пивоварінні; протеолітичні ферменти широко використовують для обробки шкіри та м’ясних продуктів.
Великого значення в аналітичній практиці та біохімічній технології набуває гетерогенний ферментативний каталіз, який проводять за допомогою іммобілізованих — нерозчинних високоактивних, стійких до дії денатуруючих агентів комплексів Ф. з різними носіями. У медицині широко застосовують такі очищені ферментні препарати, як трипсин, хімотрипсин кристалічний, хімотрипсин, рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза, колагеназа, еластолітин, фібринолізин, стрептодеказа, стрептоліаза, лідаза, ронідаза, пепсин, панкреатин, ораза та ін. Визначення активності ферментів у рідких біологічних середовищах широко застосовують у медицині для діагностики багатьох захворювань.
Биохимия / Под. ред. Е.С. Северина. — М., 2003; Марри Р., Греннер Д., Мейер П., Родуел В. Биохимия человека: В 2 т. — М., 1993; Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. — Тернопіль, 2001.